《ch6- gangan生化課件yd -酶》由會(huì)員上傳分享，免費(fèi)在線閱讀，更多相關(guān)內(nèi)容在教育資源-天天文庫。

1、酶---EnzymeZhangguangxianPh.Dzhangguangxian@gzhtcm.edu.cnQQ:99811075Tel:13570212885教學(xué)大綱目的要求掌握酶化學(xué)本質(zhì)、組成及酶促反應(yīng)特點(diǎn)熟悉酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)了解酶的催化機(jī)制、命名、分類以及與醫(yī)學(xué)的關(guān)系酶的結(jié)構(gòu)Robizyme羧肽酶酶的定義酶：由活細(xì)胞具有催化活性的蛋白質(zhì)分類：生物催化劑：蛋白質(zhì)(酶)和核酸酶分子組成：單純酶和結(jié)合酶化學(xué)本質(zhì)：蛋白質(zhì)具有蛋白質(zhì)所有的理化性質(zhì)和生物學(xué)特征酶的組成HoloenzymeCojugatedenzymeSimpleenzyme底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心溶菌

2、酶*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團(tuán)；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結(jié)合基團(tuán)；*A~F為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。重要概念：全酶酶蛋白和輔助因子輔助因子：金屬離子;輔酶/輔基活性中心結(jié)合基團(tuán)和催化基團(tuán)（按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度）輔酶(coenzyme):與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。輔基(prostheticgroup):與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。輔組因子酶與一般催化劑的共同點(diǎn)在反應(yīng)前后沒有質(zhì)和量的變化；只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)酶促反應(yīng)的特點(diǎn)高效性(△G=△H-

3、T△S)---降低活化能高特異性絕對(duì)特異性:一種酶只催化一種底物相對(duì)特異性:一種酶只催化一類底物或一種鍵立體異構(gòu)特異性:一種酶只催化一種立體異構(gòu)體不穩(wěn)定性（Protein）可調(diào)節(jié)性(酶活在多個(gè)水平/多種機(jī)制可調(diào))反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)活化能一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過程底物產(chǎn)物酶促反應(yīng)活化能的改變活化能：底物從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量高效性酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反

4、應(yīng)的活化能。高度特異性活性中心：結(jié)合基團(tuán)---特異性催化基團(tuán)---催化活性可調(diào)節(jié)性---變構(gòu)調(diào)節(jié)（allostericregulation）重要概念：酶原及其激活酶原:酶的無活性前體酶原的激活:酶原向酶的轉(zhuǎn)化過程同功酶:催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶的分子組成、結(jié)構(gòu)、理化及免疫學(xué)性質(zhì)和電泳特征等不同的一組酶LDH(1-5):乳酸丙酮酸酶原激活同功酶：乳酸脫氫酶(LDH1～LDH5)HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)分布心腎RBCRBC心腎胰脾子宮肝肌肉肺肝肌肉電泳+12345?結(jié)構(gòu)★在代謝調(diào)節(jié)上起重要的

5、作用；★用于解釋發(fā)育過程中階段特有的代謝特征；★同工酶譜的改變有助于疾病診斷；★同工酶可以作為遺傳標(biāo)志，用于遺傳分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化1酶活性心肌梗死酶譜正常酶譜肝病酶譜2345LDH生理及臨床意義酶原激活的生理意義避免對(duì)細(xì)胞進(jìn)行自身消化——保護(hù)作用酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用——保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行酶原是部分酶的儲(chǔ)存形式酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)（Enzymekinetics）研究酶促反應(yīng)速度及其影響因素，即通過定量觀察單位時(shí)間內(nèi)底物減少量或產(chǎn)物的生成量來研究[E]、[S]、T、pH、抑制劑（I）及激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響。任何反應(yīng)都是可逆的酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)（Enzy

6、mekinetics）底物對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響Michaelis-menten米(曼)氏方程KmV[S]1/2VmaxVmaxKm單位與底物的單位一致：mol/L※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡稱米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度(maximumvelocity)Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)ＶVmax[S]Km+[S]＝──米-曼氏方程的推導(dǎo)米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，反

7、應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)ES分解為E及P。即V＝k3[ES](1)S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，在反應(yīng)的初始階段，S的濃度可認(rèn)為不變。即[S]＝[St]米-曼氏方程的推導(dǎo)穩(wěn)態(tài)：是指ES的生成速度與分解速度相等，即[ES]恒定。K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES](2)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：E+Sk1k2k3ESE+P米-曼氏方程的推導(dǎo)[ES]＝───[Et][S]K