《抗體免疫球蛋白的基本結(jié)構(gòu)》由會(huì)員上傳分享，免費(fèi)在線閱讀，更多相關(guān)內(nèi)容在行業(yè)資料-天天文庫。

1、免疫球蛋白目錄1.拼音2.英文參考3.概述4.免疫球蛋白分子的基本結(jié)構(gòu)1.輕鏈和重鏈2.可變區(qū)和恒定區(qū)3.功能區(qū)4.J鏈和分泌成分5.單體、雙體和五聚體6.酶解片段5.免疫球蛋白分子的功能1.特異性結(jié)合抗原2.活化補(bǔ)體3.結(jié)合Fc受體4.通過胎盤6.免疫球蛋白分子的抗原性1.同種型2.同種異型3.獨(dú)特型7.免疫球蛋白分子的超家族1.免疫球蛋白超家族的組成2.免疫球蛋白超家族的特點(diǎn)8.各類免疫球蛋白的生物學(xué)活性1.IgG2.IgA3.IgM4.IgD5.IgE9.免疫球蛋白基因的結(jié)構(gòu)和抗體多樣性1.Ig

2、重鏈基因的結(jié)構(gòu)和重排2.Ig輕鏈基因的結(jié)構(gòu)和重排3.抗體多樣性的遺傳學(xué)基礎(chǔ)1.藥理作用2.藥品說明書1.適應(yīng)癥2.用量用法3.相關(guān)文獻(xiàn)具有抗體活性的血清蛋白稱為免疫球蛋白，又稱為抗體。是由機(jī)體的B淋巴細(xì)胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一組特殊球蛋白。人和動(dòng)物的免疫血清中的免疫球蛋白極不均一，其組成、結(jié)構(gòu)、大小、電荷、生物學(xué)活性等都有很大差異，約占機(jī)體全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分純得到5類免疫球蛋白，1968年，世界衛(wèi)生組織統(tǒng)一命名為免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（I

3、gM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。免疫球蛋白分子的基本結(jié)構(gòu)Porter等對血清IgG抗體的研究證明，Ig單體分子的基本結(jié)構(gòu)是由四條肽鏈組成的。即由二條相同的分子量較小的肽鏈稱為輕鏈和二條相同的分子量較大的肽鏈稱為重鏈組成的。輕鏈與重鏈?zhǔn)怯啥蜴I連接形成一個(gè)四肽鏈分子稱為Ig分子的單體，是構(gòu)成免疫球蛋白分子的基本結(jié)構(gòu)。Ig單體中四條肽鏈兩端游離的氨基或羧基的方向是一致的，分別命名為氨基端（N端）和羧基端（C端）。圖2-3免疫球蛋白分子的基本結(jié)構(gòu)示意圖輕鏈和重

4、鏈由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并證明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L鏈，很容易從患者血液和尿液中分離純化這種蛋白，并可對來自不同患者的標(biāo)本進(jìn)行比較分析，從而為Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。1．輕鏈（lightchain,L）輕鏈大約由214個(gè)氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物，分子量約為24kD。每條輕鏈含有兩個(gè)鏈內(nèi)二硫鍵所組成的環(huán)肽。L鏈共有兩型：kappa(κ)與lambda(λ)，同一個(gè)天然Ig分子上L鏈的型總是相同的。正常人血清中的κ：λ約為2：1。2．重鏈（heavy

5、chain,H鏈）重鏈大小約為輕鏈的2倍，含450～550個(gè)氨基酸殘基，分子量約為55或75kD。每條H鏈含有4～5個(gè)鏈內(nèi)二硫鍵所組成的環(huán)肽。不同的H鏈由于氨基酸的排列順序、二硫鍵的數(shù)目和們置、含糖的種類和數(shù)量不同，其抗原性也不相同，根據(jù)H鏈抗原性的差異可將其分為5類：μ鏈、γ鏈、α鏈、δ鏈和ε鏈，不同H鏈與L鏈（κ或λ鏈）組成完整Ig的分子分別稱之為IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ鏈上含有4個(gè)環(huán)肽，μ和ε鏈含有5個(gè)環(huán)肽。重鏈（heavychain,H鏈）由450～570個(gè)氨基酸殘基

6、組成，分子量約為50～70kD。不同的H鏈因氨基酸的排列順序、二硫鍵的數(shù)目和位置、含糖的種類和數(shù)量不同，其抗原性也不相同，可將其分為μ鏈、γ鏈、α鏈、δ鏈、ε鏈五類，這些H鏈與L鏈（κ鏈或λ鏈）組成的完整Ig分子分別稱為IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）和IgE（ε可變區(qū)和恒定區(qū)通過對不同骨髓蛋白或本周蛋白H鏈或L鏈的氨基酸序列比較分析，發(fā)現(xiàn)其氨基端（N-末端）氨基酸序列變化很大，稱此區(qū)為可變區(qū)（V），而羧基末端（C-末端）則相對穩(wěn)定，變化很小，稱此區(qū)為恒定區(qū)（C區(qū)）。1．可變區(qū)（

7、variableregion,V區(qū)）位于L鏈靠近N端的1/2（約含108～111個(gè)氨基酸殘基）和H鏈靠近N端的1/5或1/4（約含118個(gè)氨基酸殘基）。每個(gè)V區(qū)中均有一個(gè)由鏈內(nèi)二硫鍵連接形成的肽環(huán)，每個(gè)肽環(huán)約含67～75個(gè)氨基酸殘基。V區(qū)氨基酸的組成和排列隨抗體結(jié)合抗原的特異性不同有較大的變異。由于V區(qū)中氨基酸的種類、排列順序千變?nèi)f化，故可形成許多種具有不同結(jié)合抗原特異性的抗體。L鏈和H鏈的V區(qū)分別稱為VL和VH。在VL和VH中某些局部區(qū)域的氨基酸組成和排列順序具有更高的變休程度，這些區(qū)域稱為高變區(qū)（

8、hypervariableregion,HVR）。在V區(qū)中非HVR部位的氨基酸組面和排列相對比較保守，稱為骨架區(qū)（frameworkregion）。VL中的高變區(qū)有三個(gè)，通常分別位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的這三個(gè)HVR分別稱為HVR1、HVR2和HVR3。經(jīng)X線結(jié)晶衍射的研究分析證明，高變區(qū)確實(shí)為抗體與抗原結(jié)合的位置，因而稱為決定簇互補(bǔ)區(qū)（complementarity-determiningregion,CDR）。V